Ácido aminolevulínico sintasa
| 5-Aminolevulinato sintasa | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||
| Identificadores | ||||
| Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||
| Número EC | 2.3.1.37 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] | ||||
La ácido aminolevulínico sintasa (EC 2.3.1.37) es una enzima de la clase transferasa que cataliza la condensación del grupo succinilo del succinil-coenzima A con glicina para formar delta-aminolevulinato. Es una enzima expresada en todos los organismos eucariotas no vegetales y en ciertas proteobacterias. En humanos, la transcripción genética de la ALA sintetasa es efectivamente controlada por la presencia de Fe2+. Ese estricto control de la enzima se debe a que el organismo necesita prevenir la acumulación de intermediarios en la producción de porfirinas cuando el hierro no está presente. La enzima es inhibida por la presencia de hemina y glucosa.[1] La enzima es estimulada además por la presencia de alcohol, barbitúricos y condiciones de bajo oxígeno en los tejidos. Requiere de piridoxal fosfato como cofactor.
Referencias
Enlaces externos
- NIH
- Abu-Farha M, Niles J, Willmore W (2005). «Erythroid-specific 5-aminolevulinate synthase protein is stabilized by low oxygen and proteasomal inhibition». Biochem Cell Biol 83 (5): 620-30. PMID 16234850. doi:10.1139/o05-045.
- Shemin, D and Rittenberg, D (1945). «The Utilization of Glycine for the Synthesis of a Porphyrin». J. Biol. Chem. (159): 567-8.
- SIDEROBLASTIC ANEMIAS -ALAS-2 defect disease
| Control de autoridades |
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Datos: Q286049
