Factor de crecimiento transformante beta 2

Factor de crecimiento transformante beta 2

Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos TGFB2 (HGNC: 11768) TGF-β2
Identificadores
externos
  • OMIM: 190220
  • HomoloGene: 2432
  • EBI: TGFB2
  • GeneCards: Gen TGFB2
  • UniProt: TGFB2
Locus Cr. 1 41
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
ancho=250px
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7042 n/a
Ensembl
Véase HS n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001135599 NM_003238, NM_001135599 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


  • v
  • t
  • e
[editar datos en Wikidata]

El factor de crecimiento transformante beta 2 (TGF beta 2, TGF-β2) es una proteína de la familia de las citocinas que interviene en muchas funciones celulares y tiene un papel esencial durante el desarrollo embrionario.[1]​[2]​

Descripción

Es una proteína extracelular glicosilada. Hay dos isoformas descritas de esta proteína, originadas por splicing alternativo del mismo gen. La secuencia completa de aminoácidos codificada por el gen TGFB2 fue determinada en 1987. Se descubrió que TGFB2 está compuesta por dos subunidades idénticas, cada una con 112 aminoácidos y unidas entre sí por puentes disulfuro. El 71,4% de la secuencia de la proteína TGFB2 es homóloga a la de TGFB1 (OMIM 190180).[3]​

Se ha determinado la estructura cristalina de TGF beta 2, con una resolución de 2,1 A y refinada a un factor de resolución de 0,172. El monómero carece de un núcleo hidrófobo bien definido y muestra un pliegue no globular, inusualmente alargado con un tamaño de aproximadamente 60 x 20 x 15 A. Ocho cisteínas forman cuatro enlaces disulfuro intracatenarios, que se agrupan en una región del núcleo formando una red complementaria a la red de enlaces de hidrógeno. El dímero se estabiliza por la novena cisteína, que forma un enlace disulfuro entre cadenas, y por dos interfaces hidrófobas idénticas. Del análisis del perfil de secuencia de otros miembros de la superfamilia TGF-beta, incluyendo las activinas, inhibinas y varios factores de desarrollo, se deduce que también adoptan el pliegue TGF- beta.[4]​

Función

TGF-β2 regula la proliferación y diferenciación de diferentes tipos de células,[1]​[2]​ uniéndose a varios receptores, uno de los cuales parece ser una serina/treonina proteína kinasa.[5]​[6]​ Está involucrado en la cicatrización de heridas, formación de tejido óseo y modulación de funciones inmunes.[7]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ a b Roberts, A.B.; Sporn, M.B. (1988). Adv. Cancer Res (51): 107−145. 
  2. ↑ a b Massagué, J.A. (1990). «The transforming growth factor-.beta. family». Cell Biol. (6): 597−641. 
  3. ↑ Marquardt, H.; Lioubin, M.N.; Ikeda, T. (1987). «Complete amino acid sequence of human transforming growth factor type beta-2». J. Biol. Chem (262): 12127-12131. 
  4. ↑ Daopin S, Piez KA, Ogawa Y, Davies DR (1992). «Crystal structure of transforming growth factor-beta 2: an unusual fold for the superfamily.». Science 257 (5068): 369-73. PMID 1631557. doi:10.1126/science.1631557. 
  5. ↑ Cheifetz, S; Massagué, J.J. (1991). «Isoform-specific transforming growth factor-beta binding proteins with membrane attachments sensitive to phosphatidylinositol-specific phospholipase C.». biol. Chem. (266): 20767−20772. 
  6. ↑ Lin, H.Y.; Wang, X.-F.; Ng-Eaton, E.; Weinberg, R.A.; Lodish, H.F. (1992). Cell (68): 775−785. 
  7. ↑ Cox, D.A.; Kunz, S., Cerletti, N., McMaster, G. K. & Bürk, R. R. (1992). Steiner, R., Weisz, B. & Langer, R., ed. Angiogenesis: Key Principles, Science, Technology, Medicine (Birkhäuser, Basel, Switzerland): 287−295.  La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)

Bibliografía

  • Clark DA, Coker R (1998). «Transforming growth factor-beta (TGF-beta).». Int. J. Biochem. Cell Biol. 30 (3): 293-8. PMID 9611771. doi:10.1016/S1357-2725(97)00128-3. 
  • Wick W, Platten M, Weller M (2002). «Glioma cell invasion: regulation of metalloproteinase activity by TGF-beta.». J. Neurooncol. 53 (2): 177-85. PMID 11716069. doi:10.1023/A:1012209518843. 
  • Bissell DM (2002). «Chronic liver injury, TGF-beta, and cancer.». Experimental & Molecular Medicine 33 (4): 179-90. PMID 11795478. doi:10.1038/emm.2001.31. 
  • Kalluri R, Neilson EG (2004). «Epithelial-mesenchymal transition and its implications for fibrosis.». J. Clin. Invest. 112 (12): 1776-84. PMC 297008. PMID 14679171. doi:10.1172/JCI20530. 
  • Schlunegger MP, Grütter MG (1992). «An unusual feature revealed by the crystal structure at 2.2 A resolution of human transforming growth factor-beta 2.». Nature 358 (6385): 430-4. PMID 1641027. doi:10.1038/358430a0. 
  • Noma T, Glick AB, Geiser AG, etal (1992). «Molecular cloning and structure of the human transforming growth factor-beta 2 gene promoter.». Growth Factors 4 (4): 247-55. PMID 1764261. doi:10.3109/08977199109043910. 
  • Bodmer S, Podlisny MB, Selkoe DJ, etal (1990). «Transforming growth factor-beta bound to soluble derivatives of the beta amyloid precursor protein of Alzheimer's disease.». Biochem. Biophys. Res. Commun. 171 (2): 890-7. PMID 2119582. doi:10.1016/0006-291X(90)91229-L. 
  • Webb NR, Madisen L, Rose TM, Purchio AF (1989). «Structural and sequence analysis of TGF-beta 2 cDNA clones predicts two different precursor proteins produced by alternative mRNA splicing.». DNA 7 (7): 493-7. PMID 2850146. doi:10.1089/dna.1.1988.7.493. 
  • Madisen L, Webb NR, Rose TM, etal (1988). «Transforming growth factor-beta 2: cDNA cloning and sequence analysis.». DNA 7 (1): 1-8. PMID 3162414. doi:10.1089/dna.1988.7.1. 
  • Barton DE, Foellmer BE, Du J, etal (1989). «Chromosomal mapping of genes for transforming growth factors beta 2 and beta 3 in man and mouse: dispersion of TGF-beta gene family.». Oncogene Res. 3 (4): 323-31. PMID 3226728. 
  • de Martin R, Haendler B, Hofer-Warbinek R, etal (1988). «Complementary DNA for human glioblastoma-derived T cell suppressor factor, a novel member of the transforming growth factor-beta gene family.». EMBO J. 6 (12): 3673-7. PMC 553836. PMID 3322813. 
  • Philip A, Bostedt L, Stigbrand T, O'Connor-McCourt MD (1994). «Binding of transforming growth factor-beta (TGF-beta) to pregnancy zone protein (PZP). Comparison to the TGF-beta-alpha 2-macroglobulin interaction.». Eur. J. Biochem. 221 (2): 687-93. PMID 7513640. doi:10.1111/j.1432-1033.1994.tb18781.x. 
  • Lin HY, Moustakas A, Knaus P, etal (1995). «The soluble exoplasmic domain of the type II transforming growth factor (TGF)-beta receptor. A heterogeneously glycosylated protein with high affinity and selectivity for TGF-beta ligands.». J. Biol. Chem. 270 (6): 2747-54. PMID 7852346. doi:10.1074/jbc.270.6.2747. 
  • Hildebrand A, Romarís M, Rasmussen LM, etal (1994). «Interaction of the small interstitial proteoglycans biglycan, decorin and fibromodulin with transforming growth factor beta.». Biochem. J. 302. ( Pt 2): 527-34. PMC 1137259. PMID 8093006. 
  • López-Casillas F, Payne HM, Andres JL, Massagué J (1994). «Betaglycan can act as a dual modulator of TGF-beta access to signaling receptors: mapping of ligand binding and GAG attachment sites.». J. Cell Biol. 124 (4): 557-68. PMC 2119924. PMID 8106553. doi:10.1083/jcb.124.4.557. 
  • Fromigué O, Marie PJ, Lomri A (1998). «Bone morphogenetic protein-2 and transforming growth factor-beta2 interact to modulate human bone marrow stromal cell proliferation and differentiation.». J. Cell. Biochem. 68 (4): 411-26. PMID 9493905. doi:10.1002/(SICI)1097-4644(19980315)68:4<411::AID-JCB2>3.0.CO;2-T. 
  • Mori T, Kawara S, Shinozaki M, etal (1999). «Role and interaction of connective tissue growth factor with transforming growth factor-beta in persistent fibrosis: A mouse fibrosis model.». J. Cell. Physiol. 181 (1): 153-9. PMID 10457363. doi:10.1002/(SICI)1097-4652(199910)181:1<153::AID-JCP16>3.0.CO;2-K. 
Control de autoridades
  • Proyectos Wikimedia
  • Wd Datos: Q14908050
  • Identificadores médicos
  • OMIM: 190220
  • UMLS: C1336621
  • Identificadores biológicos
  • HomoloGene: 2432
  • Wd Datos: Q14908050