Proteína de Rieske

Complejo del citocromo bc1 mitocondrial. (Código PDB 1bcc).

La proteína de Rieske es una proteína hierro-azufre componente del complejo del citocromo bc1 y del complejo del citocromo b6f descubierta y aislada por John S. Rieske y colaboradores en 1964.[1]​

Función biológica

La ubiquinol-citocromo-c reductasa (también conocida como complejo bc1 o complejo III) es un complejo enzimático bacteriano y mitocondrial de sistemas de fosforilación oxidativa que cataliza la oxidorreducción de los componentes móviles redox ubiquinol y citocromo c, generando un potencial electroquímico vinculado a la síntesis de ATP.[2]​[3]​

El complejo consta de tres subunidades en la mayoría de las bacterias, y nueve en mitocondrias: tanto los complejos bacterianos como mitocondriales contienen subunidades de citocromo b y citocromo c1, y una unidad hierro-azufre de "Rieske", que contiene un centro 2Fe-2S de alto potencial.[4]​ La forma mitocondrial también incluye a otras seis subunidades que no poseen centros redox. La plastoquinol-plastocianina reductasa (complejo b6f), presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas cataliza la oxidorreducción de plastoquinol y citocromo f. Este complejo, que es funcionalmente similar a ubiquinol-citocromo c reductasa, comprende citocromo b6, citocromo f y subunidades de Rieske.[5]​

La subunidad de Rieske actúa uniéndose a un anión ya sea de ubiquinol o plastoquinol, transfiriendo un electrón al centro 2Fe-2S, luego liberándolo al hierro del grupo hemo del citocromo c o f.[2]​[5]​ La reducción del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios órdenes de magnitud, estabilizando el radical de semiquinona en el sitio Q(P).[6]​ El dominio de Rieske tiene un centro [2Fe-2S]. Dos cisteínas conservadas coordinan un ion de Fe, mientras que el otro ion Fe está coordinado por dos histidinas conservadas. El centro 2Fe-2S está unido a la región C-terminal muy conservada de la subunidad Rieske.

Familia de proteínas de Rieske

Dentro de los homólogos a las proteínas de Rieske se incluyen componentes de proteína hierro-azufre del complejo del citocromo b6f, dioxigenasas hidroxilantes de anillo aromático (ftalato dioxigenasa, benceno, nafaleno y tolueno 1,2-dioxigenasas) y arsenita oxidasa. La comparación de las secuencias de aminoácidos ha revelado la siguiente secuencia consenso:

Cys-Xaa-His-(Xaa)15–17-Cys-Xaa-Xaa-His
Centro hierro-azufre de Rieske.

Estructura tridimensional

Se conocen las estructuras cristalinas de una serie de proteínas Rieske. El plegamiento general, incluye dos subdominios, está dominado por una estructura de β antiparalela y contiene una hélice alfa. Los pequeños subdominios de "centro de unión" son prácticamente idénticos en proteínas de mitocondrias y cloroplastos, mientras que el subdominio mayor es sustancialmente diferente a pesar de una topología de plegamiento común. El subdominio del centro de unión [Fe2S2] tiene un topología de un barril beta antiparalelo incompleto. Un átomo de hierro del centro de Rieske [Fe2S2] es coordinado por dos residuos de cisteína y el otro es coordinado por dos a través de los residuos de los átomos Nδ de la histidina. Los ligandos de coordinación del grupo proceden de dos bucles, cada uno aporta una Cys y una His.

Referencias

  1. ↑ Rieske JS, Maclennan DH, Coleman, R (1964). «Isolation and properties of an iron-protein from the (reduced coenzyme Q)-cytochrome C reductase complex of the respiratory chain». Biochem. Biophys. Res. Commun 15: 338-344. doi:10.1016/0006-291X(64)90171-8. 
  2. ↑ a b Harnisch U, Weiss H, Sebald W (mayo de 1985). «The primary structure of the iron-sulfur subunit of ubiquinol-cytochrome c reductase from Neurospora, determined by cDNA and gene sequencing». Eur. J. Biochem. 149 (1): 95-9. PMID 2986972. doi:10.1111/j.1432-1033.1985.tb08898.x. 
  3. ↑ Gabellini N, Sebald W (febrero de 1986). «Nucleotide sequence and transcription of the fbc operon from Rhodopseudomonas sphaeroides. Evaluation of the deduced amino acid sequences of the FeS protein, cytochrome b and cytochrome c1». Eur. J. Biochem. 154 (3): 569-79. PMID 3004982. doi:10.1111/j.1432-1033.1986.tb09437.x. 
  4. ↑ Kurowski B, Ludwig B (octubre de 1987). «The genes of the Paracoccus denitrificans bc1 complex. Nucleotide sequence and homologies between bacterial and mitochondrial subunits». J. Biol. Chem. 262 (28): 13805-11. PMID 2820981. 
  5. ↑ a b Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (octubre de 1992). «Import and processing of the precursor of the Rieske FeS protein of tobacco chloroplasts». Plant Mol. Biol. 20 (2): 289-99. PMID 1391772. doi:10.1007/BF00014496. 
  6. ↑ Link TA (julio de 1997). «The role of the 'Rieske' iron sulfur protein in the hydroquinone oxidation (Q(P)) site of the cytochrome bc1 complex. The 'proton-gated affinity change' mechanism». FEBS Lett. 412 (2): 257-64. PMID 9256231. doi:10.1016/S0014-5793(97)00772-2. 

Lecturas complementarias

  • Iwata S, Saynovits M, Link TA, Michel H (mayo de 1996). «Structure of a water soluble fragment of the 'Rieske' iron-sulfur protein of the bovine heart mitochondrial cytochrome bc1 complex determined by MAD phasing at 1.5 A resolution». Structure 4 (5): 567-79. PMID 8736555. doi:10.1016/S0969-2126(96)00062-7. 
  • Huang JT, Struck F, Matzinger DF, Levings CS (diciembre). «Functional analysis in yeast of cDNA coding for the mitochondrial Rieske iron-sulfur protein of higher plants». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (23): 10716-20. PMC 53001. PMID 1961737. doi:10.1073/pnas.88.23.10716. 
  • Brandt U, Yu L, Yu CA, Trumpower BL (abril). «The mitochondrial targeting presequence of the Rieske iron-sulfur protein is processed in a single step after insertion into the cytochrome bc1 complex in mammals and retained as a subunit in the complex». J. Biol. Chem. 268 (12): 8387-90. PMID 8386158. 
  • Ferraro, D.J., Gakhar, L. and Ramaswamy, S. (2005). «Rieske business: structure-function of Rieske non-heme oxygenases». Biochem. Biophys. Res. Commun. 338: 175-190. PMID 16168954. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.222. 
  • Mason, J.R. and Cammack, R. (1992). «The electron-transport proteins of hydroxylating bacterial dioxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 277-305. PMID 1444257. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.001425. 
  • Schmidt, C.L. (2004). «Rieske iron-sulfur proteins from extremophilic organisms». J. Bioenerg. Biomembr. 36: 107-113. PMID 15168614. doi:10.1023/B:JOBB.0000019602.96578.78. 
  • Schneider, D. and Schmidt, C.L. (2005). «Multiple Rieske proteins in prokaryotes: where and why?». Biochim. Biophys. Acta 1710: 1-12. PMID 16271700. 
Control de autoridades
  • Proyectos Wikimedia
  • Wd Datos: Q3408215
  • Wd Datos: Q3408215