Ornithine décarboxylase
Ornithine décarboxylase
Structure d'une ornithine décarboxylase humaine cristallisée (PDB 1D7K[1])
| N° EC | EC 4.1.1.17 |
|---|---|
| N° CAS | 9024-60-6 |
| Cofacteur(s) | PLP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
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L'ornithine décarboxylase (ODC) (EC 4.1.1. 17) est une enzyme de la famille des lyases libérant le groupement carboxyle de l'acide aminé ornithine selon la réaction :
Il y a production de putrescine (1,4-diaminobutane), une diamine primaire qui alcalinise le milieu. L'ornithine décarboxylase est une enzyme induite par l'anaérobiose et un pH acide.
En bactériologie, cette enzyme est recherchée grâce au milieu de Moeller à l'ornithine.
En microbiologie
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L'ornithine décarboxylase est une enzyme induite par un pH acide. Elle est recherchée le plus souvent en anaérobiose pour la lecture. La production de putrescine (1,4-diaminobutane), une diamine primaire qui alcalinise fortement le milieu, le CO2 ne l'acidifiant que faiblement.
En bactériologie, cette enzyme est recherchée grâce au milieu de Moeller à l'ornithine ou en galerie API 20 E par exemple.
La lecture étant identique à celle de la Lysine décarboxylase, consulter l'article Lysine décarboxylase pour la lecture.
Toutefois, en galerie API20E, un milieu orange en 24 h devra être lu négatif.
Notes et références
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