NAD deidrogenasi

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NAD deidrogenasi
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Numero EC	1.6.99.3
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
NADH:accettore ossidoreduttasi
Altri nomi
citocromo c reduttasi; deidrogenasi tipo 1; β-NADH deidrogenasi dinucleotide; diaforasi; diidrocodeidrogenasi I deidrogenasi; diidronicotinammide adenin dinucleotide deidrogenasi; difosfopiridina diaforasi; DPNH diaforasi; NADH diaforasi; NADH idrogenasi; NADH ossidoreduttasi; NADH-menadione ossidoreduttasi; difosfopiridina nucleotide ridotta diaforasi; NADH:citocromo c ossidoreduttasi; NADH₂ deidrogenasi; NADH:(accettore) ossidoreduttasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La NAD deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

NADH + H⁺ + accettore ⇄ NAD⁺ + accettore ridotto

L'enzima è una flavoproteina contenente centri ferro-zolfo. Dopo che i preparati vengono sottoposti a certi trattamenti, il citocromo c può agire come accettore. In condizioni normali, due protoni vengono presi dal citocromo, o dal compartimento intramitocondriale o stromale. E situata nel complesso mitocondriale come la NADH deidrogenasi (ubichinone) (numero EC 1.6.5.3^[1]).

Note

^ (EN) 1.6.5.3, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia

Kaniuga, Z., The transformation of mitochondrial NADH dehydrogenase into NADH:Cytochrome c oxidoreductase, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 73, 1963, pp. 550–564, Entrez PubMed 14074130.
Hochstein, L.I. and Dalton, B.P., Studies of a halophilic NADH dehydrogenase. I. Purification and properties of the enzyme, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 302, 1973, pp. 216–228, Entrez PubMed 4144655.
Hatefi, Y., Ragan, C.I. and Galante, Y.M., The enzymes and the enzyme complexes of the mitochondrial oxidative phosphorylation system, in Martonosi, A. (a cura di), The Enzymes of Biological Membranes, 2nd, New York, Plenum Press, 1985, pp. 1–70.
Adachi, K. and Okuyama, T., Study on the reduced pyridine nucleotide dehydrogenase of bovine erythrocytes. I. Crystallization and properties of the reduced pyridine nucleotide dehydrogenase of bovine erythrocytes, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 268, 1972, pp. 629–637, Entrez PubMed 4402556.