GTPaze

GTPaze su velika familija enzima hidrolaza koji mogu da se vežu i hidrolizuju guanozin trifosfat (GTP). GTP vezivanje i hidroliza se odvijaju u visoko konzerviranom G domenu zajedničkom za sve GTPaze.[1]

Funkcije

GTPaze imaju važnu ulogu u:

  • Prenos signala u intracelularnom domenu transmembranskih receptora, u šta se ubraja prepoznavanje ukusa, mirisa i svetlosti.
  • Biosinteza proteina (aka translacija) u ribozomima.
  • Kontrola i diferencijacija tokom ćelijska deobe.
  • Translokacija proteina kroz membrane.
  • Transport Vezikula unutar ćelije. (GTPaze kontrolišu formiranje omotača vezikula).

Mehanizam

Hidroliza GTP γ fosfata guanozin-difosfat (GDP) i Pi, neorganski fosfat, se odvija SN2 mehanizmom (nukleofilnom supstitucijom) putem pentavalentnog intermedijarnog stanja, i zavisna je od magnezijumovih jona (Mg2+).

Glavni motivi

Kod većine GTPaza, specifičnost za bazu guanin je data motivom za prepoznavanje baze, koji ima konsenzus sekvencu [N/T]KXD.[2]

Vidi još

Literatura

  • Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X. 
  • Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842. 
  1. ↑ Scheffzek K, Ahmadian MR (December 2005). „GTPase activating proteins: structural and functional insights 18 years after discovery”. Cellular and Molecular Life Sciences : CMLS 62 (24): 3014–38. DOI:10.1007/s00018-005-5136-x. PMID 16314935. 
  2. ↑ Leipe D.D., Wolf Y.I., Koonin E.V., and Aravind, L. (2002). „Classification and evolution of P-loop GTPases and related ATPases”. J Mol Bio 317 (1): 41–72. DOI:10.1006/jmbi.2001.5378. PMID 11916378. 

Spoljašnje veze

  • p
  • r
  • u
3.6.1
Pirofosfataza (Neorganska, Tiamin) • Apiraza • Tiamin trifosfataza
3.6.23.6.3-4: ATPaza
3.6.3
Cu++ (3.6.3.4)
Menkes/ATP7A • Vilson/ATP7B
Ca+ (3.6.3.8)
SERCA (ATP2A1, ATP2A2, ATP2A3) • Membrana plazme (ATP2B1, ATP2B2, ATP2B3, ATP2B4) • SPCA (ATP2C1, ATP2C2)
Na+/K+ (3.6.3.9)
ATP1A1 • ATP1A2 • ATP1A3 • ATP1A4 • ATP1B1 • ATP1B2 • ATP1B3 • ATP1B4
H+/K+ (3.6.3.10)
ATP4A
Druge P-tip ATPaze
ATP8B1 • ATP10A • ATP11B • ATP12A • ATP13A2 • ATP13A3 •
3.6.4
Dinein • Kinezin • Miozin
3.6.5: GTPaze
Gαs • Gαi (GNAI1, GNAI2, GNAI3) • Gαq/11 (GNAQ, GNA11) • Gα12/13 (GNA12, GNA13) • Transducin (GNAT1, GNAT2)
Ras • Rab (Rab27) • Arf (Arf6) • Ran • Rheb • Ro familija (RhoA, RhoB, CDC42, Rac1) • Rap
3.6.5.3: Protein-sintetišuće GTPaze
Prokariotski (IF-2, EF-Tu, EF-G) • Eukariotski
3.6.5.5-6: Polimerizacioni motori
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • p
  • r
  • u
Teme
Tipovi
EC1 Oksidoreduktaze/spisak  • EC2 Transferaze/spisak  • EC3 Hidrolaze/spisak  • EC4 Lijaze/spisak  • EC5 Izomeraze/spisak  • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6