5-Aminolevulinat sintaza

5-Aminolevulinat sintaza
Identifikatori
EC broj2.3.1.37
CAS broj9037-14-3
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

5-Aminolevulinat sintaza (EC 2.3.1.37, ALAS, ALA sintaza, alfa-aminolevulinsko kiselinska sintaza, delta-aminolevulinatna sintaza, delta-aminolevulinatna sintetaza, delta-aminolevulinsko kiselinska sintaza, delta-aminolevulinsko kiselinska sintetaza, delta-aminolevulinska sintetaza, 5-aminolevulinatna sintetaza, 5-aminolevulinsko kiselinska sintetaza, ALA sintetaza, aminolevulinatna sintaza, aminolevulinatna sintetaza, aminolevulinsko kiselinska sintaza, aminolevulinsko kiselinska sintetaza, aminolevulinska sintetaza) je enzim sa sistematskim imenom sukcinil-KoA:glicin C-sukciniltransferaza (dekarboksilacija).[1][2][3][4][5][6][7] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

sukcinil-KoA + glicin ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 5-aminolevulinat + KoA + CO2

Ovaj enzim je piridoksal-fosfatni protein. Enzim u eritrocitima se genetički razlikuje od drugih tkiva.

Reference

  1. ^ Bishop, D.F., Henderson, A.S. and Astrin, K.H. (1990). „Human δ-aminolevulinate synthase - assignment of the housekeeping gene to 3p21 and the erythroid-specific gene to the X-chromosome”. Genomics. 7: 207—214. PMID 2347585. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Kikuchi, G., Kumar, A., Talmage, P. and Shemin, D. (1958). „The enzymatic synthesis of δ-aminolevulinic acid”. J. Biol. Chem. 233: 1214—1219. PMID 13598764. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Ramaswamy, N.K. & Nair, P.M. (1973). „δ-Aminolevulinic acid synthetase from cold-stored potatoes”. Biochim. Biophys. Acta. 293: 269—277. PMID 4685279. 
  4. ^ Scholnick, P.L., Hammaker, L.E. and Marver, H.S. (1972). „Soluble δ-aminolevulinic acid synthetase of rat liver. I. Some properties of the partially purified enzyme”. J. Biol. Chem. 247: 4126—4131. PMID 4624703. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Scholnick, P.L., Hammaker, L.E. and Marver, H.S. (1972). „Soluble δ-aminolevulinic acid synthetase of rat liver. II. Studies related to the mechanism of enzyme action and hemin inhibition”. J. Biol. Chem. 247: 4132—4137. PMID 5035685. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  6. ^ Tait, G.H. (1973). „Aminolaevulinate synthetase of Micrococcus denitrificans. Purification and properties of the enzyme, and the effect of growth conditions on the enzyme activity in cells”. Biochem. J. 131: 389—403. PMID 4722442. 
  7. ^ Warnick, G.R. & Burnham, B.F. (1971). „Regulation of porphyrin biosynthesis. Purification and characterization of δ-aminolevulinic acid synthase”. J. Biol. Chem. 246: 6880—6885. PMID 5315997. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • 5-aminolevulinate+synthase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
TemeTipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija