DNK-metiltransferaza (adenin-specifična)

Identifikatori

EC broj

2.1.1.72

CAS broj

69553-52-2

Baze podataka

IntEnz

IntEnz pregled

BRENDA

BRENDA pristup

ExPASy

NiceZyme pregled

KEGG

KEGG pristup

MetaCyc

metabolički put

PRIAM

profil

Strukture PBP

RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

DNK-metiltransferaza (adenin-specifična) (EC 2.1.1.72, modifikaciona metilaza, restrikcioni modifikacioni sistem) je enzim.^[1]^[2]^[3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

S-adenozil-L-metionin + DNK adenin

\rightleftharpoons

S-adenozil-L-homocistein + DNK 6-metilaminopurin

Ovo je velika grupa enzima, većina kojih je ima sličnu specifičnost sa enzimima grupa EC 3.1.21.3, EC 3.1.21.4, i EC 3.1.21.5.

Reference

^ Kessler, C. & Manta, V. (1990). „Specificity of restriction endonucleases and DNA modification methyltransferases: a review”. Gene. 92: 1—248. PMID 2172084.
^ Roberts, R.J. (1990). „Restriction enzymes and their isoschizomers”. Nucleic Acids Res. 18: 2331—2365. PMID 2159140.
^ Yuan, R. (1981). „Structure and mechanism of multifunctional restriction endonucleases”. Annu. Rev. Biochem. 50: 285—319. PMID 6267988.

Literatura

Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.

Spoljašnje veze

Site-specific+DNA-methyltransferase+(adenine-specific) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

Transferaze: jednougljenične transferaze (EC 2.1)

2.1.1: Metil-

N-	Histamin N-metiltransferaza Feniletanolamin N-metiltransferaza Amin N-metiltransferaza fosfatidiletanolamin N-metiltransferaza
O-	5-hidroksiindol-O-metiltransferaza/acetilserotonin O-metiltransferaza Katehol O-metiltransferaza
Homocistein	Betain-homocistein metiltransferaza Homocistein metiltransferaza Metionin sintaza
Drugi	Fosfatidil etanolamin metiltransferaza DNMT3B Histon metiltransferaza Timidilat sintaza DNK metiltransferaza Tiopurin S-metiltransferaza

2.1.2: Hidroksimetil-,
formil- i srodne grupe

Hidroksimetiltransferaza	Serin hidroksimetiltransferaza 3-metil-2-oksobutanoat hidroksimetiltransferaza
Formiltransferaza	Fosforibozilglicinamid formiltransferaza Inozin monofosfat sintaza
Drugi	Glutamat formiminotransferaza Aminometiltransferaza

2.1.3: Karboksi-
i karbamoil

Karboksi	metilmalonil-KoA karboksitransferaza
Karbamoil	Aspartat karbamoiltransferaza Ornitin karbamoiltransferaza Oksamat karbamoiltransferaza Putrescin karbamoiltransferaza 3-hidroksimetilcefem karbamoiltransferaza Lizin karbamoiltransferaza N-acetilornitin karbamoiltransferaza

2.1.4: Amidin

Arginin:glicin amidinotransferaza

п р у Enzimi
Teme	Aktivno mesto Alosterna regulacija Mesto vezivanja Katalitički perfektan enzim Koenzim Kofaktor Kooperativnost EC broj Enzimska kataliza Inhibicija enzima Enzimska kinetika Lajnviver—Berkov dijagram Mihaelis—Mentenina kinetika Spisak enzima
Tipovi	EC1 Oksidoreduktaze /spisak EC2 Transferaze /spisak EC3 Hidrolaze /spisak EC4 Lijaze /spisak EC5 Izomeraze /spisak EC6 Ligaze /spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6