Triptaza

Triptaza
alpha1 Triptaza tetramer, Human
Identifikatori
EC broj3.4.21.59
CAS broj97501-93-4
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Triptaza (EC 3.4.21.59, mastocitna proteaza II, kožna triptaza, plućna triptaza, pljuvačna triptaza, mastocitna neutralna proteinaza, mastocitna triptaza, mastocitna neutralna proteinaza, mastocitna serinska proteinaza II, mastocitna proteinaza II, mastocitna serinska proteinazna triptaza, mastocitna proteaza II pacova, triptaza M) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Preferencijalno razlaganje veza: Arg-, Lys-, ali sa ograničenijom specifičnošću od tripsina

Ovaj enzim se javalja kao tetramerni molekul sa visokim afinitetom za heparin u mastocitnim granulama.

Reference

  1. ^ Tanaka, T., McRae, B.J., Cho, K., Cook, R., Fraki, J.E., Johnson, D.A. and Powers, J.C. (1983). „Mammalian tissue trypsin-like enzymes. Comparative reactivities of human skin tryptase, human lung tryptase, and bovine trypsin with peptide 4-nitroanilide and thioester substrates”. J. Biol. Chem. 258: 13552—13557. PMID 6358206. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Kido, H., Fukusen, N. and Katunuma, N. (1985). „Chymotrypsin- and trypsin-type serine proteases in rat mast cells: properties and functions”. Arch. Biochem. Biophys. 239: 436—443. PMID 3890754. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Cromlish, J.A., Seidah, N.G., Marcinkiewitz, M., Hamelin, J., Johnson, D.A. and Chrétien, M. (1987). „Human pituitary tryptase: molecular forms, NH2-terminal sequence, immunocytochemical localization, and specificity with prohormone and fluorogenic substrates”. J. Biol. Chem. 262: 1363—1373. PMID 3543004. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Harvima, I.T., Schechter, N.M., Harvima, R.J. and Fräki, J.E. (1988). „Human skin tryptase: purification, partial characterization and comparison with human lung tryptase”. Biochim. Biophys. Acta. 957: 71—80. PMID 3140898. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Vanderslice, P., Ballinger, S.M., Tam, E.K., Goldstein, S.M., Craik, C.S. and Caughey, G. (1990). „Human mast cell tryptase: multiple cDNAs and genes reveal a multigene serine protease family”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 87: 3811—3815. PMID 2187193. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Tryptase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija