EPHA2

EPHA2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1MQB, 2E8N, 2K9Y, 2KSO, 2X10, 2X11, 3C8X, 3CZU, 3FL7, 3HEI, 3HPN, 3KKA, 3MBW, 3MX0, 3SKJ, 4P2K, 4PDO, 4TRL, 5EK7

Ідентифікатори
Символи EPHA2, Epha2, AW545284, Eck, Myk2, Sek-2, Sek2, ARCC2, CTPA, CTPP1, CTRCT6, EPH receptor A2, ECK
Зовнішні ІД OMIM: 176946 MGI: 95278 HomoloGene: 20929 GeneCards: EPHA2
Пов'язані генетичні захворювання
cataract 6 multiple types, early-onset posterior polar cataract, cataract 44[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

• nucleotide binding
• protein kinase activity
• transferase activity
• kinase activity
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• protein tyrosine kinase activity
• ATP binding
• ephrin receptor activity
• transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity
• cadherin binding
• virus receptor activity
• transmembrane-ephrin receptor activity

Клітинна компонента

• integral component of membrane
• cell projection
• мембрана
• ruffle membrane
• міжклітинні контакти
• lamellipodium membrane
• leading edge membrane
• focal adhesion
• integral component of plasma membrane
• внутрішньоклітинний
• клітинна мембрана
• lamellipodium
• cell surface
• neuron projection
• receptor complex
• Щільні контакти

Біологічний процес

• regulation of lamellipodium assembly
• skeletal system development
• negative regulation of protein kinase B signaling
• диференціація клітин
• regulation of cell adhesion mediated by integrin
• protein kinase B signaling
• GO:0032861, GO:0032862, GO:0032856 activation of GTPase activity
• фосфорилювання
• transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway
• keratinocyte differentiation
• васкулогенез
• multicellular organism development
• protein phosphorylation
• адгезія клітин
• blood vessel development
• notochord morphogenesis
• notochord cell development
• Ангіогенез
• intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage
• neural tube development
• neuron differentiation
• Хорда
• regulation of ERK1 and ERK2 cascade
• cell chemotaxis
• post-anal tail morphogenesis
• axial mesoderm formation
• response to growth factor
• GO:0022415 viral process
• cell migration
• GO:0097285 апоптоз
• peptidyl-tyrosine phosphorylation
• osteoclast differentiation
• osteoblast differentiation
• regulation of angiogenesis
• regulation of blood vessel endothelial cell migration
• ephrin receptor signaling pathway
• lens fiber cell morphogenesis
• mammary gland epithelial cell proliferation
• bone remodeling
• branching involved in mammary gland duct morphogenesis
• GO:0032697 negative regulation of cytokine production
• GO:0051637 defense response to Gram-positive bacterium
• negative regulation of lymphangiogenesis
• blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis
• pericyte cell differentiation
• negative regulation of angiogenesis
• inflammatory response
• negative regulation of chemokine production
• blood vessel morphogenesis
• cAMP metabolic process
• cell motility
• viral entry into host cell
• positive regulation of protein localization to plasma membrane
• axon guidance
• protein localization to plasma membrane
• positive regulation of bicellular tight junction assembly

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
1969
13836
Ensembl
ENSG00000142627
ENSMUSG00000006445
UniProt
P29317
Q03145
RefSeq (мРНК)
NM_004431
NM_001329090
NM_010139
RefSeq (білок)
NP_001316019
NP_004422
NP_034269
Локус (UCSC) Хр. 1: 16.12 – 16.16 Mb Хр. 4: 141.03 – 141.06 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

EPHA2 (англ. EPH receptor A2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 976 амінокислот, а молекулярна маса — 108 266[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MELQAARACFALLWGCALAAAAAAQGKEVVLLDFAAAGGELGWLTHPYGK
GWDLMQNIMNDMPIYMYSVCNVMSGDQDNWLRTNWVYRGEAERIFIELKF
TVRDCNSFPGGASSCKETFNLYYAESDLDYGTNFQKRLFTKIDTIAPDEI
TVSSDFEARHVKLNVEERSVGPLTRKGFYLAFQDIGACVALLSVRVYYKK
CPELLQGLAHFPETIAGSDAPSLATVAGTCVDHAVVPPGGEEPRMHCAVD
GEWLVPIGQCLCQAGYEKVEDACQACSPGFFKFEASESPCLECPEHTLPS
PEGATSCECEEGFFRAPQDPASMPCTRPPSAPHYLTAVGMGAKVELRWTP
PQDSGGREDIVYSVTCEQCWPESGECGPCEASVRYSEPPHGLTRTSVTVS
DLEPHMNYTFTVEARNGVSGLVTSRSFRTASVSINQTEPPKVRLEGRSTT
SLSVSWSIPPPQQSRVWKYEVTYRKKGDSNSYNVRRTEGFSVTLDDLAPD
TTYLVQVQALTQEGQGAGSKVHEFQTLSPEGSGNLAVIGGVAVGVVLLLV
LAGVGFFIHRRRKNQRARQSPEDVYFSKSEQLKPLKTYVDPHTYEDPNQA
VLKFTTEIHPSCVTRQKVIGAGEFGEVYKGMLKTSSGKKEVPVAIKTLKA
GYTEKQRVDFLGEAGIMGQFSHHNIIRLEGVISKYKPMMIITEYMENGAL
DKFLREKDGEFSVLQLVGMLRGIAAGMKYLANMNYVHRDLAARNILVNSN
LVCKVSDFGLSRVLEDDPEATYTTSGGKIPIRWTAPEAISYRKFTSASDV
WSFGIVMWEVMTYGERPYWELSNHEVMKAINDGFRLPTPMDCPSAIYQLM
MQCWQQERARRPKFADIVSILDKLIRAPDSLKTLADFDPRVSIRLPSTSG
SEGVPFRTVSEWLESIKMQQYTEHFMAAGYTAIEKVVQMTNDDIKRIGVR
LPGHQKRIAYSLLGLKDQVNTVGIPI

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, клітинна адгезія, взаємодія хазяїн-вірус, ангіогенез, диференціація, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках.

Література

  • Lindberg R.A., Hunter T. (1990). cDNA cloning and characterization of eck, an epithelial cell receptor protein-tyrosine kinase in the eph/elk family of protein kinases. Mol. Cell. Biol. 10: 6316—6324. PMID 2174105 DOI:10.1128/MCB.10.12.6316
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Miao H., Burnett E., Kinch M., Simon E., Wang B. (2000). Activation of EphA2 kinase suppresses integrin function and causes focal-adhesion-kinase dephosphorylation. Nat. Cell Biol. 2: 62—69. PMID 10655584 DOI:10.1038/35000008
  • Kikawa K.D., Vidale D.R., Van Etten R.L., Kinch M.S. (2002). Regulation of the EphA2 kinase by the low molecular weight tyrosine phosphatase induces transformation. J. Biol. Chem. 277: 39274—39279. PMID 12167657 DOI:10.1074/jbc.M207127200
  • Tanaka M., Kamata R., Sakai R. (2005). EphA2 phosphorylates the cytoplasmic tail of Claudin-4 and mediates paracellular permeability. J. Biol. Chem. 280: 42375—42382. PMID 16236711 DOI:10.1074/jbc.M503786200
  • Zhuang G., Hunter S., Hwang Y., Chen J. (2007). Regulation of EphA2 receptor endocytosis by SHIP2 lipid phosphatase via phosphatidylinositol 3-Kinase-dependent Rac1 activation. J. Biol. Chem. 282: 2683—2694. PMID 17135240 DOI:10.1074/jbc.M608509200

Примітки

  1. ↑ Захворювання, генетично пов'язані з EPHA2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. ↑ Human PubMed Reference:.
  3. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  4. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3386 (англ.) . Архів оригіналу за 14 березня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.
  5. ↑ UniProt, P29317 (англ.) . Архів оригіналу за 17 серпня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

  • Хромосома 1
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії.
Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій.