RB1CC1

Ідентифікатори

Символи

RB1CC1, ATG17, CC1, FIP200, PPP1R131, RB1 inducible coiled-coil 1

Зовнішні ІД

OMIM: 606837 MGI: 1341850 HomoloGene: 7659 GeneCards: RB1CC1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein kinase binding • GO:0032947 molecular adaptor activity
Клітинна компонента	• phagophore assembly site membrane • Ядерна мембрана • Atg1/ULK1 kinase complex • phagophore assembly site • клітинне ядро • цитоплазма • endoplasmic reticulum membrane • гіалоплазма • extrinsic component of membrane • лізосома
Біологічний процес	• positive regulation of protein phosphorylation • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway • negative regulation of apoptotic process • autophagosome assembly • transcription, DNA-templated • heart development • positive regulation of cell size • клітинний цикл • liver development • macroautophagy • автофагія • positive regulation of JNK cascade • autophagy of mitochondrion • autophagy of peroxisome • reticulophagy • glycophagy • regulation of macroautophagy • piecemeal microautophagy of the nucleus
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


9821


12421

Ensembl


ENSG00000023287


ENSMUSG00000025907

UniProt


Q8TDY2


Q9ESK9

RefSeq (мРНК)


NM_001083617 NM_014781


NM_009826

RefSeq (білок)


NP_001077086 NP_055596


NP_033956

Локус (UCSC)

Хр. 8: 52.62 – 52.75 Mb

Хр. 1: 6.21 – 6.28 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

RB1CC1 (англ. RB1 inducible coiled-coil 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 594 амінокислот, а молекулярна маса — 183 091^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKLYVFLVNT	GTTLTFDTEL	TVQTVADLKH	AIQSKYKIAI	QHQVLVVNGG
ECMAADRRVC	TYSAGTDTNP	IFLFNKEMIL	CDRPPAIPKT	TFSTENDMEI
KVEESLMMPA	VFHTVASRTQ	LALEMYEVAK	KLCSFCEGLV	HDEHLQHQGW
AAIMANLEDC	SNSYQKLLFK	FESIYSNYLQ	SIEDIKLKLT	HLGTAVSVMA
KIPLLECLTR	HSYRECLGRL	DSLPEHEDSE	KAEMKRSTEL	VLSPDMPRTT
NESLLTSFPK	SVEHVSPDTA	DAESGKEIRE	SCQSTVHQQD	ETTIDTKDGD
LPFFNVSLLD	WINVQDRPND	VESLVRKCFD	SMSRLDPRII	RPFIAECRQT
IAKLDNQNMK	AIKGLEDRLY	ALDQMIASCG	RLVNEQKELA	QGFLANQKRA
ENLKDASVLP	DLCLSHANQL	MIMLQNHRKL	LDIKQKCTTA	KQELANNLHV
RLKWCCFVML	HADQDGEKLQ	ALLRLVIELL	ERVKIVEALS	TVPQMYCLAV
VEVVRRKMFI	KHYREWAGAL	VKDGKRLYEA	EKSKRESFGK	LFRKSFLRNR
LFRGLDSWPP	SFCTQKPRKF	DCELPDISLK	DLQFLQSFCP	SEVQPFLRVP
LLCDFEPLHQ	HVLALHNLVK	AAQSLDEMSQ	TITDLLSEQK	ASVSQTSPQS
ASSPRMESTA	GITTTTSPRT	PPPLTVQDPL	CPAVCPLEEL	SPDSIDAHTF
DFETIPHPNI	EQTIHQVSLD	LDSLAESPES	DFMSAVNEFV	IEENLSSPNP
ISDPQSPEMM	VESLYSSVIN	AIDSRRMQDT	NVCGKEDFGD	HTSLNVQLER
CRVVAQDSHF	SIQTIKEDLC	HFRTFVQKEQ	CDFSNSLKCT	AVEIRNIIEK
VKCSLEITLK	EKHQKELLSL	KNEYEGKLDG	LIKETEENEN	KIKKLKGELV
CLEEVLQNKD	NEFALVKHEK	EAVICLQNEK	DQKLLEMENI	MHSQNCEIKE
LKQSREIVLE	DLKKLHVEND	EKLQLLRAEL	QSLEQSHLKE	LEDTLQVRHI
QEFEKVMTDH	RVSLEELKKE	NQQIINQIQE	SHAEIIQEKE	KQLQELKLKV
SDLSDTRCKL	EVELALKEAE	TDEIKILLEE	SRAQQKETLK	SLLEQETENL
RTEISKLNQK	IQDNNENYQV	GLAELRTLMT	IEKDQCISEL	ISRHEEESNI
LKAELNKVTS	LHNQAFEIEK	NLKEQIIELQ	SKLDSELSAL	ERQKDEKITQ
QEEKYEAIIQ	NLEKDRQKLV	SSQEQDREQL	IQKLNCEKDE	AIQTALKEFK
LEREVVEKEL	LEKVKHLENQ	IAKSPAIDST	RGDSSSLVAE	LQEKLQEEKA
KFLEQLEEQE	KRKNEEMQNV	RTSLIAEQQT	NFNTVLTREK	MRKENIINDL
SDKLKSTMQQ	QERDKDLIES	LSEDRARLLE	EKKKLEEEVS	KLRSSSFVPS
PYVATAPELY	GACAPELPGE	SDRSAVETAD	EGRVDSAMET	SMMSVQENIH
MLSEEKQRIM	LLERTLQLKE	EENKRLNQRL	MSQSMSSVSS	RHSEKIAIRD
FQVGDLVLII	LDERHDNYVL	FTVSPTLYFL	HSESLPALDL	KPGEGASGAS
RRPWVLGKVM	EKEYCQAKKA	QNRFKVPLGT	KFYRVKAVSW	NKKV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, клітинний цикл, автофагія, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ueda H., Abbi S., Zheng C., Guan J.-L. (2000). Suppression of Pyk2 kinase and cellular activities by FIP200. J. Cell Biol. 149: 423—430. PMID 10769033 DOI:10.1083/jcb.149.2.423
Chano T., Saeki Y., Serra M., Matsumoto K., Okabe H. (2002). Preferential expression of RB1-inducible coiled-coil 1 in terminal differentiated musculoskeletal cells. Am. J. Pathol. 161: 359—364. PMID 12163359 DOI:10.1016/S0002-9440(10)64190-9
Chano T., Kontani K., Teramoto K., Okabe H., Ikegawa S. (2002). Truncating mutations of RB1CC1 in human breast cancer. Nat. Genet. 31: 285—288. PMID 12068296 DOI:10.1038/ng911
Kobayashi S., Yoneda-Kato N., Itahara N., Yoshida A., Kato J.Y. (2013). The COP1 E3-ligase interacts with FIP200, a key regulator of mammalian autophagy. BMC Biochem. 14: 1—1. PMID 23289756 DOI:10.1186/1471-2091-14-1
Gammoh N., Florey O., Overholtzer M., Jiang X. (2013). Interaction between FIP200 and ATG16L1 distinguishes ULK1 complex-dependent and -independent autophagy. Nat. Struct. Mol. Biol. 20: 144—149. PMID 23262492 DOI:10.1038/nsmb.2475

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:15574 (англ.) . Архів оригіналу за 26 березня 2016. Процитовано 7 вересня 2017.
↑ UniProt, Q8TDY2 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.