| Triozafosfat izomeraza |
 |
| Bočni pogled na monomer trioza P izomeraze, aktivno mesto je u centru gore |
| Identifikatori |
| EC broj | 5.3.1.1 |
| CAS broj | 9023-78-3 |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| KEGG | KEGG entry |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| PRIAM | profile |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Ontologija gena | AmiGO / EGO |
| Pretraga | | PMC | articles | | PubMed | articles | | NCBI Protein | search | |
Triozafosfat izomeraza (TPI ili TIM) je enzim (EC 5.3.1.1) koji katalizuje reverzibilnu interkonverziju trioza fosfat izomera dihidroksiaceton fosfat i D-gliceraldehid 3-fosfat.
Jedinjenje C00111 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva.Enzim 5.3.1.1 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva.Jedinjenje C00118 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva.
TPI učestvuje u glikolizi i esencijalna je za efikasnu produkciju energe. Ovaj enzim je prisutan u skoro svim organizmima, uključujući životinje poput sisara i insekata, kao i gljive, biljke, i bakterije. Bakterije koje ne izvode glikolizu, poput Mycoplasmataceae, nemaju TPI.
Kod ljudi je deficijencija triozafosfat izomeraze progresivan i jak neurološki poremećaj. On je karakterisan hroničnom hemolitičkom anemijom. Postoje mnoge mutacije koji mogu da uzrokuju ovu bolest. Većina njih uključuje mutaciju glutaminske kiseline u poziciji 104 u aspartinsku kiselinu.[1]
Triozafosfat izomeraza je veoma efikasan enzim, koji ubrzava reakciju više milijardu puta u odnosu na nekatalisanu reakciju. Ta reakcija je efikasna u toj meri da se naziva kinetički perfektnom. Ona je jedino ograničena brzinom difuzije supstrata u i iz aktivnog mesta enzima.[2][3]
Reference
- ↑ Orosz, F.; Oláh, J. (2008). „Triosephosphate isomerase deficiency: facts and doubts”. IUBMB Life 58 (12): 703–715. DOI:10.1080/15216540601115960. PMID 17424909.
- ↑ Albery, W. J.; Knowles, J. R. (1976). „Free-Energy Profile for the Reaction Catalyzed by Triosephosphate Isomerase”. Biochemistry 15 (25): 5627–5631. DOI:10.1021/bi00670a031. PMID 999838.
- ↑ Rose, I.A.; Fung, W.J. (1990). „Proton diffusion in the active site of triosephosphate isomerase”. Biochemistry 29 (18): 4312–4317. DOI:10.1021/bi00470a008. PMID 2161683.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Vidi još
- TIM barel
- Deficijencija trioza fosfat izomeraze
- TPI1
Spoljašnje veze
- Triosephosphate isomerase in interactive 3D at Proteopedia
- Triosephosphate isomerase (TIM) family in PROSITE
|
| mt, k, c/g/r/p/y/i, f/h/s/l/o/e, a/u, n, m | k, cgrp/y/i, f/h/s/l/o/e, au, n, m, epon | m (A16/C10), i (k, c/g/r/p/y/i, f/h/s/o/e, a/u, n, m) |
|
|
|
|---|
| Teme | |
|---|
| Tipovi | |
|---|
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6 |
