Cisteinska peptidaza
Cisteinska peptidaza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Kristalna struktura cisteinske peptidaze papainskog kompleksa sa kovalentnim inhibitorom E-64. | |||||||||
Identifikatori | |||||||||
Simbol | Peptidase_C1 | ||||||||
Pfam | PF00112 | ||||||||
Pfam klan | CL0125 | ||||||||
InterPro | IPR000668 | ||||||||
SMART | SM00645 | ||||||||
PROSITE | PDOC00126 | ||||||||
MEROPS | C1 | ||||||||
SCOP | 1aec | ||||||||
SUPERFAMILY | 1aec | ||||||||
OPM superfamilija | 420 | ||||||||
OPM protein | 1m6d | ||||||||
|
Cisteinske proteaze – poznate i kao tiolske proteaze – su enzimi koji degradiraju proteine. Ove proteaze imaju zajedničke katalitičke mehanizme koji uključuju nukleofilni cisteinski tiol u katalitičkoj trijadi ili dijadi.
Cisteinske proteaze su generalno nalaze u voću, uključujući papaju, ananas smokvu i kivi. Proporcija proteaza je veća u nezrelom voću. U stvari, poznato je nekoliko porodica čiji predstavnici sadrže cisteinske proteaze.[1] Cisteinske proteaze se upotrebljavaju kao ingredijenti – sastojci za učvršćivanje mesa.[2][3][4][5][6]
Klasifikacija
MEROPS sistem klasifikacije proteaza uračunava 14 proteinskih superfamilija plus nekoliko neoznačenih (do 2013), a svaka sadrži mnogo familija. Svaka superporodica ima katalitičku trijadu ili dijadu u različitim proteinskim naborima i tako ukazuju na konvergentnu evoluciju katalitičkog mehanizma.
Za proteinske superfamilije, P = superfamilija koja sadrži mešavinu nukleofilnih klasa familija, C = čista cisteinska proteazna superfamilija. U svakoj superfamiliji, proteinske familije su označene karakterističnim nukleofilom (C = cisteinske proteaze).
Familije cisteinskih proteaza
Supefamilija | Familija | Primeri |
CA | C1, C2, C6, C10, C12, C16, C19, C28, C31, C32, C33, C39, C47, C51, C54, C58, C64, C65, C66, C67, C70, C71, C76, C78, C83, C85, C86, C87, C93, C96, C98, C101 | Papain (Carica papaya),[7] bromelain (Ananas comosus), katepsin K (metilj)[8] i kalpain (Homo sapiens)[9] |
CD | C11, C13, C14, C25, C50, C80, C84 | Kaspaza-1 (Rattus norvegicus) i separaza (Saccharomyces cerevisiae) |
CE | C5, C48, C55, C57, C63, C79 | Adenain (ljudski adenovirus tip 2) |
CF | C15 | Piroglutamil-peptidaza I (Bacillus amyloliquefaciens) |
CL | C60, C82 | Sortaza A (Staphylococcus aureus) |
CM | C18 | Hepatitis C virus peptidaza 2 (Hepatitis C virus) |
CN | C9 | Sindbis virus-tipe nsP2 peptidaza (sindbis virus) |
CO | C40 | Dipeptidil-peptidaza VI (Lysinibacillus sphaericus) |
CP | C97 | DeSI-1 peptidaza (Mus musculus) |
PA | C3, C4, C24, C30, C37, C62, C74, C99 | TEV proteaza ( Etch virus duhana) |
PB | C44, C45, C59, C69, C89, C95 | Prekursor amidofosforiboziltransferaze (Homo sapiens) |
PC | C26, C56 | Gama-glutamil hidrolaza (Rattus norvegicus) |
PD | C46 | Ježni protein (Drosophila melanogaster) |
PE | P1 | DmpA aminopeptidaza (Ochrobactrum anthropi) |
Neoznačeni | C7, C8, C21, C23, C27, C36, C42, C53, C75 |
Reference
- ^ Domsalla A, Melzig MF (2008). „Occurrence and properties of proteases in plant latices”. Planta Med. 74 (7): 699—711. PMID 18496785. doi:10.1055/s-2008-1074530.
- ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-1-4.
- ^ Ibrulj S., Haverić S., Haverić A. (2008): Citogenetičke metode – Primjena u medicini . Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo,ISBN 978-9958-9344-5-2.
- ^ Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-3-8.
- ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo
- ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 978-9958-10-222-6.
- ^ Mitchel, R. E.; Chaiken, I. M.; Smith, E. L. (1970). „The complete amino acid sequence of papain. Additions and corrections”. The Journal of Biological Chemistry. 245 (14): 3485—92. PMID 5470818.
- ^ Sierocka, I; Kozlowski, L. P.; Bujnicki, J. M.; Jarmolowski, A; Szweykowska-Kulinska, Z (2014). „Female-specific gene expression in dioecious liverwort Pellia endiviifolia is developmentally regulated and connected to archegonia production”. BMC Plant Biology. 14: 168. PMC 4074843 . PMID 24939387. doi:10.1186/1471-2229-14-168.
- ^ Sorimachi, H; Ohmi, S; Emori, Y; Kawasaki, H; Saido, T. C.; Ohno, S; Minami, Y; Suzuki, K (1990). „A novel member of the calcium-dependent cysteine protease family”. Biological chemistry Hoppe-Seyler. 371 Suppl: 171—6. PMID 2400579.
Spoljašnje veze
- The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: Cysteine Peptidases Архивирано на сајту Wayback Machine (4. април 2017)
- Cysteine+endopeptidases на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
3.4.11 | |
---|---|
3.4.13 | Dipeptidaza (1, 2, 3) |
3.4.14 | Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II) |
3.4.15 | |
3.4.16 | Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza |
3.4.17 | |
Drugi/negrupisni | Metaloeksopeptidaza |
Druge/negrupisane: Sekretaza amiloidnog prekursornog proteina (Alfa-sekretaza, Beta-sekretaza 1, Beta-sekretaza 2, Gama sekretaza)