KDR

KDR
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1VR2, 1Y6A, 1Y6B, 1YWN, 2M59, 2MET, 2MEU, 2OH4, 2P2H, 2P2I, 2QU5, 2QU6, 2RL5, 2X1W, 2X1X, 2XIR, 3B8Q, 3B8R, 3BE2, 3C7Q, 3CJF, 3CJG, 3CP9, 3CPB, 3CPC, 3DTW, 3EFL, 3EWH, 3KVQ, 3S35, 3S36, 3S37, 3U6J, 3VHE, 3VHK, 3VID, 3VNT, 3VO3, 3WZD, 3WZE, 4AG8, 4AGC, 4AGD, 4ASD, 4ASE, 5EW3

Ідентифікатори
Символи KDR, CD309, FLK1, VEGFR, VEGFR2, Kinase insert domain receptor
Зовнішні ІД OMIM: 191306 MGI: 96683 HomoloGene: 55639 GeneCards: KDR
Реагує на сполуку
аксітініб, cabozantinib, cediranib, lenvatinib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, регорафеніб, semaxanib, сорафеніб, сунітиніб, tivozanib, vandetanib, vatalanib, Нінтеданіб, altiratinib, bms-690514, brivanib, cep-11981, CHIR-265, cp-547632, enmd-981693, famitinib, golvatinib, lucitanib, orantinib, VEGF receptor tyrosine kinase inhibitor III[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

transferase activity
Hsp90 protein binding
nucleotide binding
protein kinase activity
growth factor binding
vascular endothelial growth factor binding
kinase activity
integrin binding
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
ATP binding
transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity
vascular endothelial growth factor-activated receptor activity
protein tyrosine kinase activity
identical protein binding
receptor tyrosine kinase
transmembrane signaling receptor activity
cadherin binding

Клітинна компонента

цитоплазма
integral component of membrane
комплекс Ґольджі
мембрана
integral component of plasma membrane
extracellular region
міжклітинні контакти
early endosome
membrane raft
sorting endosome
GO:0016023 cytoplasmic vesicle
клітинне ядро
ендосома
клітинна мембрана
ендоплазматичний ретикулум
receptor complex

Біологічний процес

negative regulation of endothelial cell apoptotic process
диференціація клітин
positive regulation of protein phosphorylation
positive regulation of mitochondrial fission
positive regulation of endothelial cell proliferation
фосфорилювання
extracellular matrix organization
negative regulation of apoptotic process
positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process
cell migration involved in sprouting angiogenesis
positive regulation of angiogenesis
васкулогенез
positive regulation of endothelial cell migration
multicellular organism development
protein phosphorylation
positive regulation of macroautophagy
positive regulation of mitochondrial depolarization
positive regulation of vasculogenesis
embryonic hemopoiesis
endothelium development
regulation of cell shape
positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway
positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
peptidyl-tyrosine autophosphorylation
protein autophosphorylation
positive regulation of focal adhesion assembly
positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling
peptidyl-tyrosine phosphorylation
cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus
GO:0022415 viral process
calcium-mediated signaling using intracellular calcium source
positive regulation of MAPK cascade
positive regulation of positive chemotaxis
transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway
vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway
positive regulation of cell population proliferation
Ангіогенез
positive regulation of cell migration
protein kinase B signaling
ERK1 and ERK2 cascade
negative regulation of gene expression
positive regulation of blood vessel endothelial cell migration
cellular response to hydrogen sulfide
positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis
negative regulation of signal transduction
sprouting angiogenesis
cell migration
endothelial cell differentiation

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3791
16542
Ensembl
ENSG00000128052
ENSMUSG00000062960
UniProt
P35968
P35918
Q8VCD0
RefSeq (мРНК)
NM_002253
NM_010612
NM_001363216
RefSeq (білок)
NP_002244
NP_034742
NP_001350145
Локус (UCSC) Хр. 4: 55.08 – 55.13 Mb Хр. 5: 76.09 – 76.14 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

KDR (англ. Kinase insert domain receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 356 амінокислот, а молекулярна маса — 151 527[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MQSKVLLAVALWLCVETRAASVGLPSVSLDLPRLSIQKDILTIKANTTLQ
ITCRGQRDLDWLWPNNQSGSEQRVEVTECSDGLFCKTLTIPKVIGNDTGA
YKCFYRETDLASVIYVYVQDYRSPFIASVSDQHGVVYITENKNKTVVIPC
LGSISNLNVSLCARYPEKRFVPDGNRISWDSKKGFTIPSYMISYAGMVFC
EAKINDESYQSIMYIVVVVGYRIYDVVLSPSHGIELSVGEKLVLNCTART
ELNVGIDFNWEYPSSKHQHKKLVNRDLKTQSGSEMKKFLSTLTIDGVTRS
DQGLYTCAASSGLMTKKNSTFVRVHEKPFVAFGSGMESLVEATVGERVRI
PAKYLGYPPPEIKWYKNGIPLESNHTIKAGHVLTIMEVSERDTGNYTVIL
TNPISKEKQSHVVSLVVYVPPQIGEKSLISPVDSYQYGTTQTLTCTVYAI
PPPHHIHWYWQLEEECANEPSQAVSVTNPYPCEEWRSVEDFQGGNKIEVN
KNQFALIEGKNKTVSTLVIQAANVSALYKCEAVNKVGRGERVISFHVTRG
PEITLQPDMQPTEQESVSLWCTADRSTFENLTWYKLGPQPLPIHVGELPT
PVCKNLDTLWKLNATMFSNSTNDILIMELKNASLQDQGDYVCLAQDRKTK
KRHCVVRQLTVLERVAPTITGNLENQTTSIGESIEVSCTASGNPPPQIMW
FKDNETLVEDSGIVLKDGNRNLTIRRVRKEDEGLYTCQACSVLGCAKVEA
FFIIEGAQEKTNLEIIILVGTAVIAMFFWLLLVIILRTVKRANGGELKTG
YLSIVMDPDELPLDEHCERLPYDASKWEFPRDRLKLGKPLGRGAFGQVIE
ADAFGIDKTATCRTVAVKMLKEGATHSEHRALMSELKILIHIGHHLNVVN
LLGACTKPGGPLMVIVEFCKFGNLSTYLRSKRNEFVPYKTKGARFRQGKD
YVGAIPVDLKRRLDSITSSQSSASSGFVEEKSLSDVEEEEAPEDLYKDFL
TLEHLICYSFQVAKGMEFLASRKCIHRDLAARNILLSEKNVVKICDFGLA
RDIYKDPDYVRKGDARLPLKWMAPETIFDRVYTIQSDVWSFGVLLWEIFS
LGASPYPGVKIDEEFCRRLKEGTRMRAPDYTTPEMYQTMLDCWHGEPSQR
PTFSELVEHLGNLLQANAQQDGKDYIVLPISETLSMEEDSGLSLPTSPVS
CMEEEEVCDPKFHYDNTAGISQYLQNSKRKSRPVSVKTFEDIPLEEPEVK
VIPDDNQTDSGMVLASEELKTLEDRTKLSPSFGGMVPSKSRESVASEGSN
QTSGYQSGYHSDDTDTTVYSSEEAELLKLIEIGVQTGSTAQILQPDSGTT
LSSPPV

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, ангіогенез, диференціація, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, клітинних контактах, ендоплазматичному ретикулумі, цитоплазматичних везикулах, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Takahashi T., Shibuya M. (1997). The 230 kDa mature form of KDR/Flk-1 (VEGF receptor-2) activates the PLC-gamma pathway and partially induces mitotic signals in NIH3T3 fibroblasts. Oncogene. 14: 2079—2089. PMID 9160888 DOI:10.1038/sj.onc.1201047
  • Kroll J., Waltenberger J. (1998). VEGF-A induces expression of eNOS and iNOS in endothelial cells via VEGF receptor-2 (KDR). Biochem. Biophys. Res. Commun. 252: 743—746. PMID 9837777 DOI:10.1006/bbrc.1998.9719
  • Kroll J., Waltenberger J. (1999). A novel function of VEGF receptor-2 (KDR): rapid release of nitric oxide in response to VEGF-A stimulation in endothelial cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 265: 636—639. PMID 10600473 DOI:10.1006/bbrc.1999.1729
  • Dougher M., Terman B.I. (1999). Autophosphorylation of KDR in the kinase domain is required for maximal VEGF-stimulated kinase activity and receptor internalization. Oncogene. 18: 1619—1627. PMID 10102632 DOI:10.1038/sj.onc.1202478
  • Takahashi T., Yamaguchi S., Chida K., Shibuya M. (2001). A single autophosphorylation site on KDR/Flk-1 is essential for VEGF-A-dependent activation of PLC-gamma and DNA synthesis in vascular endothelial cells. EMBO J. 20: 2768—2778. PMID 11387210 DOI:10.1093/emboj/20.11.2768

Примітки

  1. Сполуки, які фізично взаємодіють з Kinase insert domain receptor переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6307 (англ.) . Архів оригіналу за 25 червня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.
  5. UniProt, P35968 (англ.) . Архів оригіналу за 16 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

  • Хромосома 4
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

  • п
  • о
  • р
Білки: кластери диференціації
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350